¡Hola a todos! Aquí os dejo el esquema general de: “Las proteínas”.
Las proteínas son un tipo de biomoléculas abundante en los seres vivos. Están compuestas por aminoácidos que se unen mediante enlaces peptídicos para formar péptidos o cadenas de aminoácidos. Los aminoácidos están compuestos principalmente por: Carbono (C) quiral, Hidrogeno (H), Oxigeno (O) y Nitrógeno (N). Hay 20 tipos de aminoácidos, pero 8 son esenciales, esto quiere decir que el propio organismo no puede sintetizarlos y tienen que ser ingeridos por la dieta. Además, presentan actividad óptica. Por último, son sustancias anfóteras, es decir, captan electrones por extremo del grupo carbonilo y liberan electrones por el extremo del grupo amino.
Las proteínas pueden presentar cuatro estructuras:
- Estructura primaria: La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos que forman la proteína.
- Estructura secundaria: Es la disposición de la estructura primaria en el espacio. En función al tipo de aminoácidos que constituyen la proteína y las condiciones de tensión y temperatura, se distinguen tres tipos de estructura secundaria:
- α-hélice: Se forma al enrollarse la estructura primaria sobre si misma en un giro dextrógiro y se establecen enlaces de hidrogeno intracatenarios.
- Conformación- ß: Es una lamina plegada con forma de zigzag que se une mediante enlaces de hidrogeno intracatenarios y enlaces peptídicos.
- Hélice de colágeno: Estructura en forma de hélice enrollada en un giro levógiro con una estructura mas larga. Esta compuesta por prolina e hidroxiprolina.
- Estructura terciaria: Es la disposición de la estructura secundaria cuando se pliega sobre si misma. Presentan una estructura estable gracias a las uniones entre radicales de aminoácidos que están muy separados entre si. Según su estructura se pueden diferenciar dos tipos de proteínas:
- Globulares: Son solubles en agua, tienen función enzimática, hormonal y de defensa. Ejemplo: Actina y miosina.
- Filamentosas: No son solubles y tienen función estructural. Ejemplo: Queratina.
- Estructura cuaternaria: La presentan las proteínas formadas por la unión de dos o mas cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, unidas mediante enlaces débiles.
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Las proteínas se pueden clasificar en:
- Holoproteínas: Las holoproteínas están formadas únicamente por aminoácidos. Estas se dividen en globulares y filamentosas. Poseen estructuras mas simples, son insolubles en agua y poseen funciones estructurales o protectoras. Ejemplos: colágeno, miosina, fibrina…
- Heteroproteínas: Las heteroproteínas están compuestas por aminoácidos y otro tipo de molécula diferente. Podemos encontrar en este grupo: Cromoproteínas, nucleoproteínas, glucoproteínas, fosfoproteínas y lipoproteínas.
Presentan diversas propiedades, entre ellas mencionamos: la solubilidad, la desnaturalización, la especifidad y la capacidad amortiguadora.
Por último, las proteínas tienen varias funciones:
- Función enzimática.
- Función de transporte.
- Función defensiva.
- Función estructural.
Actividades PAU:
1. En la siguiente reacción dos monómeros reaccionan para formar un dímero:
a) ¿Qué moléculas son estos monómeros?¿En que tipo de macromoléculas se encuentra esta union?
- Estos monómeros son aminoácidos, que mediante enlaces peptídicos dan lugar a una proteína.
b) ¿Cómo se denomina el enlace que se forma entre estos monómeros?¿Cuales son las características de este enlace?.
- Estos dos monómeros o aminoácidos se unen entre si mediante enlaces covalkentes denominados enlaces peptídicos. El enlace tiene lugar entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente aminoácido, perdiéndose una molecula de agua. Debido a la presencia del doble enlace, la proteína no puede girar libremente ya que la hace rigida. Los cuatro atomos que forman parte del enlace peptídico y los dos atomos de carbono a los que se unen se encuentran en un plano. Los únicos enlaces que pueden girar y no del todo son los formados por C-C y N-C.
C) Cita dos ejemplos de esta macromolécula e indica su función.
Trombina: posee función protectora, son proteínas sanguíneas de vertebrados que intervienen en la coagulación de la sangre, impidiendo su salida del sistema circulatorio.
Hidrolasa: tiene función enzimática, son enzimas catalizadoras que aumentan la velocidad de las reacciones bioquímicas.
2. Explica el tipo de interacciones o enlaces que estabilizan la estructura secundaria y terciaria de las proteínas.
Las proteínas de estructura secundaria se mantienen estables gracias a los enlaces intercatenarios e intracatenarios, dependiendo de su es (alfa)-hélice, o conformación-(beta).
Las proteínas de estructura terciaria se mantienen estables gracias a las uniones de los radicales de aminoácidos que están muy separados entre si, estas uniones pueden ser: enlaces de hidrogeno entre grupos peptídicos, interacciones iónicas, atracciones hidrofóbicas, fuerzas de Van de Waals y puentes de disulfuro.
3. ¿Qué significa que los aminoácidos son anfóteros? ¿A qué se debe esta característica?
Significa que puede tener un carácter ácido y actuar liberando protones o básico y actuar captando protones en relación a como sea el medio en el que se encuentran, igualando el pH. Por eso se dice que actúan como disoluciones tampón o amortiguadoras, participando así en la homeostasis. Esta propiedad explica su función homeostática. Esto se debe a que en disolución acuosa forman iones dipolares o hibridos, que tienen el mismo numero de cargas positivas que negativas. El pH al que se forman los iones hibridos se llama punto isoeléctrico.
4. En relación a la estructura de las proteínas:
a) Explica que es la estructura terciaria y que tipo de fuerzas o interacciones participan en el mantenimiento de la estructura terciaria. ¿Existe un nivel superior a la estructura terciaria? En caso afirmativo, indica en que ocasiones se forma.
La estructura terciaria, es la disposición de la estructura secundaria cuando se pliega sobre si misma. Presentan una estructura estable gracias a las uniones entre radicales de aminoácidos que están muy separados entre si. Estas uniones pueden ser: enlaces de hidrogeno entre grupos peptídicos, interacciones iónicas, atracciones hidrofóbicas, fuerzas de Van de Waals y puentes de disulfuro.
Si existe otro nivel superior a la estructura terciaria, la estructura cuaternaria que se forma por la unión de dos o mas cadenas polipeptídicas.
b) Al medir la actividad de la enzima hexoquinasa se produjo, accidentalmente, un aumento de la temperatura hasta los 80 ºC. En esas condiciones no se detecto la actividad de la enzima. Explica que proceso justifica esta observación.
Podemos justificar que el echo de que la enzima no ha llegado a activarse haya sido porque la proteína se ha desnaturalizado debido a la alta temperatura en la que se encontraba el medio. Como consecuencia se pierden las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria y con ello pierdes su actividad biológica.
Actividades proteínas:
1. Con respecto a las proteínas:
a) Enumerar los cuatro niveles de estructura de las proteínas.
En cuanto a los niveles de organización de las proteínas, podríamos decir que se distinguen cuatro niveles: la estructura primaria, la estructura secundaria, (que a su vez puede ser de tipo α-hélice, hélice de colágeno y conformación-(beta)) estructura terciaria, (que podemos encontrar proteínas filamentosas o globulares) y estructura cuaternaria.
b) Indicar qué tipos de enlaces intervienen en la estabilización de cada uno de estos niveles estructurales.
En la estructura primaria encontramos enlaces covalentes que unen los distintos radicales de los aminoácidos, y el enlace peptídico, que se realiza entre aminoácidos.
En la estructura secundaria se establecen enlaces de hidrogeno intratenarios si hablamos de la conformación α-hélice y hélice de colágeno, e intracatenario si hablamos de la conformación (beta).
En cuanto a la estructura terciaria, mantiene su aspecto globular debido a los diferentes enlaces, ya sean: enlaces de hidrogeno entre grupos peptídicos, fuerzas de Van der Walls, atracciones hidrofóbicas y atracciones iónicas.
La estructura cuaternaria presenta enlaces no covalentes débiles.
c) Especificar la estructura que caracteriza a las α-queratina.
La α-queratina se caracteriza por presentar una estructura secundaria de tipo alfa-hélice y ser una proteína filamentosa. Cuando decimos que es α-hélice, decimos que su estructura se forma al enrollarse la estructura primaria sobre sí misma con un giro dextrógiro gracias a los puentes de hidrógeno, dando lugar a una hélice con unos 3,6 aminoácidos por vuelta. Por otro lado, diremos que es filamentosa porque no se llega a formar estructura terciaria, manteniendo su estructura secundaria en forma alargada y confiriéndole propiedades características como la insolubilidad en agua, y funciones como la esquelética.
d) Describir dos propiedades generales de las proteínas.
Dos propiedades podrían ser la solubilidad y la capacidad amortiguadora. La solubilidad de las proteínas se debe a que los radicales polares localizados en la superficie externa de las proteínas establecen enlaces de hidrogeno con las moléculas de agua que les rodea, la union con la molécula de agua va impedir a esta unirse a otras proteínas y por tanto su precipitación. Las proteínas globulares son solubles en agua, mientras que las filamentosas no lo son.
Si hablamos de la especificidad, hablaremos del carácter anfótero de las proteínas, esta propiedad es la que la diferencia de las demás biomoléculas orgánicas. Quiere decir que los aminoácidos tienen la capacidad de comportarse como ácido, en la que tienen una alta concentración de protones, por lo que necesitan liberar, y como base, tienen baja concentración de protones, por lo que tiene que captarlos. Gracias a ello regulan el pH del medio, lo que se denomina efecto amortiguador o efecto tampón.
e) Describir dos funciones de las proteínas. Indica ejemplo.
Función contráctil, que posibilita la movilidad, como por ejemplo la actina y miosina que intervienen en el proceso de contracción muscular.
Función de reserva energética, como la caseína, presente en la leche.
f) Defina el proceso de desnaturalización. ¿Qué tipo de enlaces no se ven afectados?
El proceso de desnaturalización es la pérdida de la estructura cuaternaria, terciaria, y en ocasiones secundaria de la proteína como consecuencia de los cambios del medio externo, como las variaciones de temperatura o de pH, por consiguiente, pierden tambien algunas de sus funciones. Como los enlaces peptídicos no se ven afectados, si las condiciones del medio vuelven a ser óptimas, la proteína recobra su estructura en un proceso denominado renaturalización
g) ¿Qué significa que un aminoácido es anfótero?
Significa que puede tener un carácter ácido y actuar liberando protones o básico y actuar captando protones en relación a como sea el medio en el que se encuentran, igualando el pH. Por eso se dice que actúan como disoluciones tampón o amortiguadoras, participando así en la homeostasis.